Characterization of the quinone reductase activity of the ferric reductase B protein from Paracoccus denitrificans
| Název česky | Charakterizace chinonreduktasové aktivity FerB proteinu z bakterie Paracoccus denitrificans |
|---|---|
| Autoři | |
| Rok publikování | 2009 |
| Druh | Článek v odborném periodiku |
| Časopis / Zdroj | Archives of biochemistry and biophysics |
| Fakulta / Pracoviště MU | |
| Citace | |
| Obor | Biochemie |
| Klíčová slova | NADH; Flavoprotein; Quinone reduction; Redox cycling |
| Popis | FerB protein z bakterie Paracoccus denitrificans vykazuje aktivitu NAD(P)H:Fe(III)chelát, chromát a chinon oxidoreduktas. Sekvenční analýza řadí FerB do rodiny rozpustných flavin obsahujících chinonreduktas. Enzym redukuje různé chinonové substráty jako 1,4-benzochinon, 1,2- naftochinon a 1,4-naftochinon kinetikou ping-pongového mechnismu. Dikumarol a cibakron 3GA jsou kompetitivními inhibitory k oxidujícímu NADH. V případě benzochinonů, FerB patrně přenáší dva elektrony současně, kdežto v případě naftochinonů probíhá jednoelektronová redukce projevující se ve tvorbě semichinonových radikálů. Kmen mutantní ve ferB vykazoval zvýšenou rezistenci k 1,4-naftochinonu, naznačující absenci FerB-mediovaného redoxního cyklu. Promotor ferB vykazoval vysokou bazální aktivitu během celého růstu P. denitrificans, která nebyla dále zesilována přítomností různých naftochinonů. Toto naznačilo, že ferB je exprimován konstitutivně. |
| Související projekty: |