Crystallization and initial X-ray diffraction studies of the flavoenzyme NAD(P)H:(acceptor) oxidoreductase (FerB) from the soil bacterium Paracoccus denitrificans

Varování

Publikace nespadá pod Lékařskou fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.

Autoři	KLUMPLER Tomáš SEDLÁČEK Vojtěch MAREK Jaromír WIMMEROVÁ Michaela KUČERA Igor
Rok publikování	2010
Druh	Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj	Acta crystallographica. Section F Structural biology and crystallization communications
Fakulta / Pracoviště MU	Přírodovědecká fakulta
Citace
www	http://www3.interscience.wiley.com/journal/123345936/abstract
Obor	Biochemie
Klíčová slova	PSEUDOMONAS-PUTIDA; QUINONE REDUCTASE; FERRIC REDUCTASE; FLAVOPROTEINS; CRYSTALS; PROTEIN
Popis	The flavin-dependent enzyme FerB from Paracoccus denitrificans reduces a broad range of compounds, including ferric complexes, chromate and most notably quinones, at the expense of the reduced nicotinamide adenine dinucleotide cofactors NADH or NADPH. Recombinant unmodified and SeMet-substituted FerB were crystallized under similar conditions by the hanging-drop vapour-diffusion method with microseeding using PEG 4000 as the precipitant. FerB crystallized in several different crystal forms, some of which diffracted to approximately 1.8 A resolution. Structure determination by the three-wavelength MAD/MRSAD method is now in progress.
Související projekty:	Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací Struktura, funkce a regulace FerB, širokospecifické bakteriální oxidoreduktasy s možným významem pro ekotechnologii Molekulární mechanismy proliferace a diferenciace buněk